Cytochrome c Banque de photographies et d’images à haute résolution

Phylogénie fondée sur des différences dans la séquence protéique du cytochrome c dans les organismes allant de Neurospora moule pour les humains. Banque D'Images

RMBB4GGJ–Phylogénie fondée sur des différences dans la séquence protéique du cytochrome c dans les organismes allant de Neurospora moule pour les humains.

Le cytochrome C, modèle moléculaire Banque D'Images

RFDP2G65–Le cytochrome C, modèle moléculaire

Un graphique de l'ordinateur qui est cytochrome c petite protéine qui joue rôle important dans la chaîne de transport d'électrons. Le Dr Richard Image Banque D'Images

RMD0P1Y7–Un graphique de l'ordinateur qui est cytochrome c petite protéine qui joue rôle important dans la chaîne de transport d'électrons. Le Dr Richard Image

RFDP2FAE–Le cytochrome C, modèle moléculaire

Structure de l'apoptosome de l'Apaf-1 avec le cytochrome C illustré, modèle de dessin animé 3D, fond noir Banque D'Images

RF2E48TPH–Structure de l'apoptosome de l'Apaf-1 avec le cytochrome C illustré, modèle de dessin animé 3D, fond noir

Le cytochrome c oxydase et anticorps Banque D'Images

RFDP2B4H–Le cytochrome c oxydase et anticorps

Cytochrome Volume haut et bas. Les différents volumes du cytochrome C dans l'illustration mitochondriale. Illustration de Vecteur

RF2JDPWYM–Cytochrome Volume haut et bas. Les différents volumes du cytochrome C dans l'illustration mitochondriale.

Le rendu 3D de la formation de la molécule apoptosome humaine contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un centre Banque D'Images

RF2TACYGH–Le rendu 3D de la formation de la molécule apoptosome humaine contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un centre

3D image de formule squelettique cyanogène - structure chimique moléculaire de Dicyan isolé sur fond blanc Banque D'Images

RF2M1HF26–3D image de formule squelettique cyanogène - structure chimique moléculaire de Dicyan isolé sur fond blanc

D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Formule topologique. Banque D'Images

RFJNXJJG–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Formule topologique.

3D image de formule squelettique Myxothiazol - structure chimique moléculaire du métabolite du champignon isolé sur fond blanc Banque D'Images

RF2KFJ9D9–3D image de formule squelettique Myxothiazol - structure chimique moléculaire du métabolite du champignon isolé sur fond blanc

Structure de la cytochrome c oxydase humaine. 3D modèles de dessin animé et de surface gaussienne, membrane putative illustrée, PDB 5z62, fond blanc. Banque D'Images

RF2JDAGTN–Structure de la cytochrome c oxydase humaine. 3D modèles de dessin animé et de surface gaussienne, membrane putative illustrée, PDB 5z62, fond blanc.

3D image de formule squelettique de protoporphyrine de magnésium - structure chimique moléculaire de la porphyrine PPIX isolée sur fond blanc Banque D'Images

RF2KFJ5KC–3D image de formule squelettique de protoporphyrine de magnésium - structure chimique moléculaire de la porphyrine PPIX isolée sur fond blanc

La cytochrome c de l'ordinateur Banque D'Images

RMKJ2GFE–La cytochrome c de l'ordinateur

3D image de la formule squelettique de l'hème C - structure chimique moléculaire de la porphyrine isolée sur fond blanc Banque D'Images

RF2KFH2C4–3D image de la formule squelettique de l'hème C - structure chimique moléculaire de la porphyrine isolée sur fond blanc

Cette image illustre le cytochrome c, une petite protéine utilisée dans la chaîne de transfert d'électrons. Les graphiques informatiques sont réalisés en utilisant des données alimentées dans un ordinateur. Ces données peuvent comprendre des poids et mesures chimiques et la structure d'éléments spécifiques. Une image en trois dimensions peut être créée de sorte que l'on puisse visualiser sur autrement la structure minute ca. Mars 1982 Banque D'Images

RM2HP6KD9–Cette image illustre le cytochrome c, une petite protéine utilisée dans la chaîne de transfert d'électrons. Les graphiques informatiques sont réalisés en utilisant des données alimentées dans un ordinateur. Ces données peuvent comprendre des poids et mesures chimiques et la structure d'éléments spécifiques. Une image en trois dimensions peut être créée de sorte que l'on puisse visualiser sur autrement la structure minute ca. Mars 1982

3D image de l'hème Une formule squelettique - structure chimique moléculaire de la cytoporphyrine IX de fer isolée sur fond blanc Banque D'Images

RF2KFH276–3D image de l'hème Une formule squelettique - structure chimique moléculaire de la cytoporphyrine IX de fer isolée sur fond blanc

Image d'archive à partir de la page 42 de la cytologie (1961). La Cytologie Cytologie00wils Année : 1961 en magnésium (Mg + +) et de manganèse (Mn + + ) sont importants comme cofacteurs ou 'activateurs' dans un certain nombre de réactions contrôlées par voie enzymatique (Figure 2-6). Les métaux sont également des éléments importants d'chromoproteins, dont beaucoup sont des enzymes. Le fer est un composant essentiel des enzymes catalase, peroxydase, et le cytochrome c. Ce même métal fait aussi partie intégrante de l'cycle pyrrole de la molécule de protéine de l'hémoglobine. Dans les plantes, le pigment vert, la chlorophylle, contient du magnésium et est com- multiplexé avec protéines. XTLr Banque D'Images

RMW2763A–Image d'archive à partir de la page 42 de la cytologie (1961). La Cytologie Cytologie00wils Année : 1961 en magnésium (Mg + +) et de manganèse (Mn + + ) sont importants comme cofacteurs ou 'activateurs' dans un certain nombre de réactions contrôlées par voie enzymatique (Figure 2-6). Les métaux sont également des éléments importants d'chromoproteins, dont beaucoup sont des enzymes. Le fer est un composant essentiel des enzymes catalase, peroxydase, et le cytochrome c. Ce même métal fait aussi partie intégrante de l'cycle pyrrole de la molécule de protéine de l'hémoglobine. Dans les plantes, le pigment vert, la chlorophylle, contient du magnésium et est com- multiplexé avec protéines. XTLr

3D image de la formule squelettique Decylmaltopyranoside - structure chimique moléculaire du Maltoside isolé sur fond blanc Banque D'Images

RF2JKDWH6–3D image de la formule squelettique Decylmaltopyranoside - structure chimique moléculaire du Maltoside isolé sur fond blanc

Deux les phylogénies basées sur le montant de la variation de macromolécules. Banque D'Images

RMBB4H4H–Deux les phylogénies basées sur le montant de la variation de macromolécules.

3D image de la formule squelettique de la protoporphyrine IX - structure chimique moléculaire de la porphyrine isolée sur fond blanc Banque D'Images

RF2M1M910–3D image de la formule squelettique de la protoporphyrine IX - structure chimique moléculaire de la porphyrine isolée sur fond blanc

Les noyaux des cellules vert et des protéines mitochondriales, vue microscopique Banque D'Images

RMD0HGNK–Les noyaux des cellules vert et des protéines mitochondriales, vue microscopique

3D image de la formule squelettique du cyanure de potassium - structure chimique moléculaire du poison KCN isolé sur fond blanc Banque D'Images

RF2M1HF2D–3D image de la formule squelettique du cyanure de potassium - structure chimique moléculaire du poison KCN isolé sur fond blanc

Ritonavir, molécule d' Il s'agit d'un inhibiteur de protéase antirétrovirale, utilisé dans le traitement de l'infection par le VIH et de l'acquittement du virus de l'immunodéficience humaine Banque D'Images

RF2B1PD6J–Ritonavir, molécule d' Il s'agit d'un inhibiteur de protéase antirétrovirale, utilisé dans le traitement de l'infection par le VIH et de l'acquittement du virus de l'immunodéficience humaine

Molécule cytochrome c oxydase Banque D'Images

RFDP2AGP–Molécule cytochrome c oxydase

3D image de la formule squelettique TMPD - structure chimique moléculaire de la tétraméthylphénylènediamine isolée sur fond blanc Banque D'Images

RF2JKDWBN–3D image de la formule squelettique TMPD - structure chimique moléculaire de la tétraméthylphénylènediamine isolée sur fond blanc

RF2TACYGA–Le rendu 3D de la formation de la molécule apoptosome humaine contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un centre

RF2B1PD95–Ritonavir, molécule d' Il s'agit d'un inhibiteur de protéase antirétrovirale, utilisé dans le traitement de l'infection par le VIH et de l'acquittement du virus de l'immunodéficience humaine

RFP7T4JP–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Formule topologique.

. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. 236 MARTIN KLINGENBERG l'augmentation de la réduction du cytochrome a. Il semble que dans ces mito- chondria, qui sont en partie, le contrôle respiratoire est augmenté par l'ATP. Le "point d'intersection" entre cytochrome h et de cytochrome c montre en outre que la respiration est inhibée par l'action de l'ATP à ce point. Nous concluons que par le "point de transition" de l'action de l'ATP l'inversion de la phosphorylation oxydative également à cette étape de la chaîne respiratoire est démontré. Il convient de noter que Banque D'Images

RMRHM10M–. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. 236 MARTIN KLINGENBERG l'augmentation de la réduction du cytochrome a. Il semble que dans ces mito- chondria, qui sont en partie, le contrôle respiratoire est augmenté par l'ATP. Le "point d'intersection" entre cytochrome h et de cytochrome c montre en outre que la respiration est inhibée par l'action de l'ATP à ce point. Nous concluons que par le "point de transition" de l'action de l'ATP l'inversion de la phosphorylation oxydative également à cette étape de la chaîne respiratoire est démontré. Il convient de noter que

RFP7TB48–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Formule topologique.

Structure du complexe respiratoire humain III, dessins animés 3D et modèles de surface gaussienne, schéma de couleurs des chaînes, basé sur PDB 5xte, fond blanc Banque D'Images

RF2GBBPBA–Structure du complexe respiratoire humain III, dessins animés 3D et modèles de surface gaussienne, schéma de couleurs des chaînes, basé sur PDB 5xte, fond blanc

RFJP053D–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Formule topologique.

. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie et la biologie. Biochimie -- la recherche. Composés enzyme-substrat indique que le cytochrome c est au-dessus de h dans la chaîne respiratoire participent dans la phosphorylation oxydative. Slater du facteur (41,63) est adéquatement décrites dans la non- la phosphorylation de préparations, le composant reliant flavo- protéine pour le cytochrome c qui est sensible à l'BAL. Mais phorylating dans phos- préparations, il a récemment été trouvé Banque D'Images

RMPFYE01–. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie et la biologie. Biochimie -- la recherche. Composés enzyme-substrat indique que le cytochrome c est au-dessus de h dans la chaîne respiratoire participent dans la phosphorylation oxydative. Slater du facteur (41,63) est adéquatement décrites dans la non- la phosphorylation de préparations, le composant reliant flavo- protéine pour le cytochrome c qui est sensible à l'BAL. Mais phorylating dans phos- préparations, il a récemment été trouvé

RF2HFHP2G–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Formule topologique.

RFJG0H5G–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Formule topologique classique et styliser

Image d'archive à partir de la page 342 des courants dans la recherche biochimique, 1956 ;. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie, biologie et currentsinbioche1956gree Année : 1956 enzyme-substrat (composés indique que le cytochrome c est au-dessus de h dans la chaîne respiratoire participent dans la phosphorylation oxydative. Slater du facteur (41,63) est adéquatement décrites dans la non- la phosphorylation de préparations, le composant reliant flavo- protéine pour le cytochrome c qui n'est s Banque D'Images

RMW9GT2W–Image d'archive à partir de la page 342 des courants dans la recherche biochimique, 1956 ;. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie, biologie et currentsinbioche1956gree Année : 1956 enzyme-substrat (composés indique que le cytochrome c est au-dessus de h dans la chaîne respiratoire participent dans la phosphorylation oxydative. Slater du facteur (41,63) est adéquatement décrites dans la non- la phosphorylation de préparations, le composant reliant flavo- protéine pour le cytochrome c qui n'est s

D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Le rendu 3D. Les atomes sont représentés comme des sp Banque D'Images

RFR06WG0–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Le rendu 3D. Les atomes sont représentés comme des sp

Les taux d'évolution de trois protéines Banque D'Images

RMBNB5FX–Les taux d'évolution de trois protéines

RFR06WFW–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Le rendu 3D. Les atomes sont représentés comme des sp

Les protéines mitochondriales vert, vue microscopique Banque D'Images

RMD0HGJJ–Les protéines mitochondriales vert, vue microscopique

RFDP2AMH–Molécule cytochrome c oxydase

Le cytochrome C, le modèle moléculaire. Molécules cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires qui nécessitent de l'énergie. Comme les cytochromes effectuer une étape clé dans la production d'énergie Banque D'Images

RFE7TP5F–Le cytochrome C, le modèle moléculaire. Molécules cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires qui nécessitent de l'énergie. Comme les cytochromes effectuer une étape clé dans la production d'énergie

RF2TACYFT–Le rendu 3D de la formation de la molécule apoptosome humaine contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un centre

RF2B1PDB1–Ritonavir, molécule d' Il s'agit d'un inhibiteur de protéase antirétrovirale, utilisé dans le traitement de l'infection par le VIH et de l'acquittement du virus de l'immunodéficience humaine

Le rendu 3D de la molécule d'apoptosome humain contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un moyeu central Banque D'Images

RF2TACYG6–Le rendu 3D de la molécule d'apoptosome humain contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un moyeu central

. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. OP DE FRAI Ciona intestinalis 227 tion spectre, la résolution atteint par notre système n'est pas suffisante pour faire plus que suggérer que le cytochrome c, ou certains autres hémoprotéine, peut être le matériel du récepteur. Le rôle des hémoprotéines dans les processus photobiologiques a été étudiée à fond par Arvanitaki et Chalazonitis (1949, 1960, 1961). Ces travailleurs, l'étude de l'effet de lumière monochromatique sur le ganglion viscéral de l'aplysie, gastéropodes ont démontré que deux chromophores sont impliqués dans la réception de la lumière comme m Banque D'Images

RMRHNT76–. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. OP DE FRAI Ciona intestinalis 227 tion spectre, la résolution atteint par notre système n'est pas suffisante pour faire plus que suggérer que le cytochrome c, ou certains autres hémoprotéine, peut être le matériel du récepteur. Le rôle des hémoprotéines dans les processus photobiologiques a été étudiée à fond par Arvanitaki et Chalazonitis (1949, 1960, 1961). Ces travailleurs, l'étude de l'effet de lumière monochromatique sur le ganglion viscéral de l'aplysie, gastéropodes ont démontré que deux chromophores sont impliqués dans la réception de la lumière comme m

. La cytologie. En magnésium (Mg cytologie. + + ) et le manganèse (Mn + + ) sont importants comme cofacteurs ou "activateurs" dans un certain nombre de réactions contrôlées par voie enzymatique (Figure 2-6). Les métaux sont également des éléments importants d'chromoproteins, dont beaucoup sont des enzymes. Le fer est un composant essentiel des enzymes catalase, peroxydase, et le cytochrome c. Ce même métal fait aussi partie intégrante de l'cycle pyrrole de la molécule de protéine de l'hémoglobine. Dans les plantes, le pigment vert, la chlorophylle, contient du magnésium et est com- multiplexé avec protéines. ^XTLr - Substrat h. Complexe Enzyme substrat - Figure 2 Banque D'Images

RMPFK9KN–. La cytologie. En magnésium (Mg cytologie. + + ) et le manganèse (Mn + + ) sont importants comme cofacteurs ou "activateurs" dans un certain nombre de réactions contrôlées par voie enzymatique (Figure 2-6). Les métaux sont également des éléments importants d'chromoproteins, dont beaucoup sont des enzymes. Le fer est un composant essentiel des enzymes catalase, peroxydase, et le cytochrome c. Ce même métal fait aussi partie intégrante de l'cycle pyrrole de la molécule de protéine de l'hémoglobine. Dans les plantes, le pigment vert, la chlorophylle, contient du magnésium et est com- multiplexé avec protéines. ^XTLr - Substrat h. Complexe Enzyme substrat - Figure 2

Image d'archive à partir de la page 565 des courants dans la recherche biochimique, 1956 ;. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie, biologie et currentsinbioche1956gree Année : 1956 ( G. ROBERT GREENBERG un excellent potentiel positif élevé à partir de la pyridine accepteur nu- cleotides, mais nonenzymatically cytochrome c est réduit par va- rious composés. Par exemple, il est facilement réduits par tetra- hydrofolic l'acide. Ferricyanure de potassium possède un haut potentiel positives Banque D'Images

RMW9H44R–Image d'archive à partir de la page 565 des courants dans la recherche biochimique, 1956 ;. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie, biologie et currentsinbioche1956gree Année : 1956 ( G. ROBERT GREENBERG un excellent potentiel positif élevé à partir de la pyridine accepteur nu- cleotides, mais nonenzymatically cytochrome c est réduit par va- rious composés. Par exemple, il est facilement réduits par tetra- hydrofolic l'acide. Ferricyanure de potassium possède un haut potentiel positives

RFR06WFY–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Le rendu 3D. Les atomes sont représentés comme des sp

RFJ9C5F0–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Le rendu 3D. Les atomes sont représentés comme des sp

RFE7TP4H–Le cytochrome C, le modèle moléculaire. Molécules cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires qui nécessitent de l'énergie. Comme les cytochromes effectuer une étape clé dans la production d'énergie

RF2B1PD8W–Ritonavir, molécule d' Il s'agit d'un inhibiteur de protéase antirétrovirale, utilisé dans le traitement de l'infection par le VIH et de l'acquittement du virus de l'immunodéficience humaine

RF2TACYG1–Le rendu 3D de la molécule d'apoptosome humain contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un moyeu central

. La biologie des cils et flagelles. Cils et flagelles ; mouvement ciliaire (microbiologie). -Parfois- ADP ATP ?JE Co- ADP -ATP Flavoprotéine oxydées flavoprotéine réduite^- ?ADP ATP. La cytochrome c réduit oxydées Cvtochrome C cytochrome oxydase. Veuillez noter que ces images sont extraites de la page numérisée des images qui peuvent avoir été retouchées numériquement pour plus de lisibilité - coloration et l'aspect de ces illustrations ne peut pas parfaitement ressembler à l'œuvre originale.. Michael A. Sleigh, Oxford, New York, Pergamon Press Banque D'Images

RMRHK9E4–. La biologie des cils et flagelles. Cils et flagelles ; mouvement ciliaire (microbiologie). -Parfois- ADP ATP ?JE Co- ADP -ATP Flavoprotéine oxydées flavoprotéine réduite^- ?ADP ATP. La cytochrome c réduit oxydées Cvtochrome C cytochrome oxydase. Veuillez noter que ces images sont extraites de la page numérisée des images qui peuvent avoir été retouchées numériquement pour plus de lisibilité - coloration et l'aspect de ces illustrations ne peut pas parfaitement ressembler à l'œuvre originale.. Michael A. Sleigh, Oxford, New York, Pergamon Press

Le rendu 3d de la caspase-9 est activé sur le complexe apoptosome et la caspase-9 active la caspase-3 Banque D'Images

RF2TACYK6–Le rendu 3d de la caspase-9 est activé sur le complexe apoptosome et la caspase-9 active la caspase-3

RMPFYDNA–. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie et la biologie. Biochimie -- la recherche. G. ROBERT GREENBERG un excellent potentiel positif élevé à partir de la pyridine accepteur nu- cleotides, mais nonenzymatically cytochrome c est réduit par va- rious composés. Par exemple, il est facilement réduits par tetra- hydrofolic l'acide. Ferricyanure de potassium possède un haut potentiel positives et sa réduction par DPNH peut être suivie d'une baisse de son absorption à 420

RFJ9C5F1–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Le rendu 3D. Les atomes sont représentés comme des sp

La cytochrome c oxydase. Le modèle moléculaire d'un cytochrome c oxydase enzyme de la mitochondrie d'un cœur de vache. Molécules cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires tha Banque D'Images

RFE7TN9W–La cytochrome c oxydase. Le modèle moléculaire d'un cytochrome c oxydase enzyme de la mitochondrie d'un cœur de vache. Molécules cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires tha

. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. Rayonnement de particules isolées 101 tion avec ADP ou l'ATP. Lors des tentatives de réactiver la préparation avec de l'ADP et l'ATP, une légère stimulation de la fois le contrôle et la préparation irradiée par l'ADP et une légère inhibition par l'ATP a été noté. On a pensé que cela pourrait être une indication de la participation de ces composés dans l'oxydation du cytochrome-c comme l'a suggéré récemment par les travaux de Jacques Turgeon, Hassan et Sud- duth (1954). Cependant, il est extrêmement difficile de maintenir un pH constant dans les vaisseaux Banque D'Images

RMRHKYGM–. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. Rayonnement de particules isolées 101 tion avec ADP ou l'ATP. Lors des tentatives de réactiver la préparation avec de l'ADP et l'ATP, une légère stimulation de la fois le contrôle et la préparation irradiée par l'ADP et une légère inhibition par l'ATP a été noté. On a pensé que cela pourrait être une indication de la participation de ces composés dans l'oxydation du cytochrome-c comme l'a suggéré récemment par les travaux de Jacques Turgeon, Hassan et Sud- duth (1954). Cependant, il est extrêmement difficile de maintenir un pH constant dans les vaisseaux

RF2TACYKD–Le rendu 3d de la caspase-9 est activé sur le complexe apoptosome et la caspase-9 active la caspase-3

. Dan bai zhi jie de gou yu gong neng. botanique. ¿⇨§ç å·ae²çå ae²a èµaeå·-¨äºa-å-è§èç½ ãåèçè Ç½ï¼tropomyosin(la kératine))ãå¯èçèç½ï¼paramyosin Ï¼åè½«§ èè)£èçè ç½ï¼light méromyosine lourde)ä'-¿ãè æ¥å¨çèç½ä Ä¹è§å'-¯Å°Å°æ®µçå ae²a Ae²çå··-èºaeï¼å çCX ¶ä'-aeä-Å"" å¹³è Aeåå¹³è¡¡¥å¼ç§»§' ç å°aeå Çèç½ä¹ä¨å'-ï¼å¦¯è Â"1è¡çº èç½ï¼hemerythrin Ï¼çèè')±å æ ç¶¯ ⇨¡£å£³Èç½(protéine TMV),ç"èè§ç'"çº Èç½ï¼bacteriorbod' opsine-)ç-ãae-¤¿aeç¤è å"èè²ç' bee(2) åae¹è,cytochrome bsea è±è±å æ ç¶¯« ä¹å(SBMV)-èºaeå ae²çå aea··ae²ï¼å¾4.1)ã. Kroměříž4'1å·ae²çå ae²a èºae-·(a)å·¦aeèºaeçae« å¾ï¼b ºï¼C)ä'å¾çae¶ç)±kroměříž (C) ¹Å¹³È¯¡çå âå·ae²çå âãaeçae¨·ae²01ªåé ãPèå ¢ ä'è½é¾ä¤¨å å ä'-¡å¹³è¤» ⇨¡« aeè¿3 ç-ç" Banque D'Images

RMPFJ3C6–. Dan bai zhi jie de gou yu gong neng. botanique. ¿⇨§ç å·ae²çå ae²a èµaeå·-¨äºa-å-è§èç½ ãåèçè Ç½ï¼tropomyosin(la kératine))ãå¯èçèç½ï¼paramyosin Ï¼åè½«§ èè)£èçè ç½ï¼light méromyosine lourde)ä'-¿ãè æ¥å¨çèç½ä Ä¹è§å'-¯Å°Å°æ®µçå ae²a Ae²çå··-èºaeï¼å çCX ¶ä'-aeä-Å"" å¹³è Aeåå¹³è¡¡¥å¼ç§»§' ç å°aeå Çèç½ä¹ä¨å'-ï¼å¦¯è Â"1è¡çº èç½ï¼hemerythrin Ï¼çèè')±å æ ç¶¯ ⇨¡£å£³Èç½(protéine TMV),ç"èè§ç'"çº Èç½ï¼bacteriorbod' opsine-)ç-ãae-¤¿aeç¤è å"èè²ç' bee(2) åae¹è,cytochrome bsea è±è±å æ ç¶¯« ä¹å(SBMV)-èºaeå ae²çå aea··ae²ï¼å¾4.1)ã. Kroměříž4'1å·ae²çå ae²a èºae-·(a)å·¦aeèºaeçae« å¾ï¼b ºï¼C)ä'å¾çae¶ç)±kroměříž (C) ¹Å¹³È¯¡çå âå·ae²çå âãaeçae¨·ae²01ªåé ãPèå ¢ ä'è½é¾ä¤¨å å ä'-¡å¹³è¤» ⇨¡« aeè¿3 ç-ç"

RFJ9C5F2–D'anions cyanure, la structure chimique. Les cyanures sont toxiques, en raison de l'inhibition de l'enzyme cytochrome c oxydase. Le rendu 3D. Les atomes sont représentés comme des sp

L'acide cyanhydrique (HCN), l'acide prussique) molécule poison, la structure chimique. L'HCN est extrêmement toxique et volatil. Banque D'Images

RFD7C69M–L'acide cyanhydrique (HCN), l'acide prussique) molécule poison, la structure chimique. L'HCN est extrêmement toxique et volatil.

RFE7TN9T–La cytochrome c oxydase. Le modèle moléculaire d'un cytochrome c oxydase enzyme de la mitochondrie d'un cœur de vache. Molécules cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires tha

L'acide cyanhydrique (HCN), l'acide prussique) molécules, modèle sphère liquide. Très toxique et volatil. Banque D'Images

RFDHAHKE–L'acide cyanhydrique (HCN), l'acide prussique) molécules, modèle sphère liquide. Très toxique et volatil.

. Ciba Foundation Symposium sur la régulation de métabolisme cellulaire. Le métabolisme cellulaire. 57 Discussion encore loin de faire les lysosomes dans un volet obligatoire de la cellule "typique". Mais, au moins, il n'existe pas encore de preuves pour réfuter cette possibilité. Je devrais peut-être ajouter que la capacité de séparer les protéines circulantes, qui peut être associée à des lysosomes, a été trouvé par Straus (communication personnelle) pour être une propriété de la plupart des tissus. Siekevitz : Pour commenter DPNH cytochrome c réductase : nous avons fait des expériences avec des microsomes du foie et les mitochondries hépatiques c Banque D'Images

RMRJ51PH–. Ciba Foundation Symposium sur la régulation de métabolisme cellulaire. Le métabolisme cellulaire. 57 Discussion encore loin de faire les lysosomes dans un volet obligatoire de la cellule "typique". Mais, au moins, il n'existe pas encore de preuves pour réfuter cette possibilité. Je devrais peut-être ajouter que la capacité de séparer les protéines circulantes, qui peut être associée à des lysosomes, a été trouvé par Straus (communication personnelle) pour être une propriété de la plupart des tissus. Siekevitz : Pour commenter DPNH cytochrome c réductase : nous avons fait des expériences avec des microsomes du foie et les mitochondries hépatiques c

RF2TACYK7–Le rendu 3d de la caspase-9 est activé sur le complexe apoptosome et la caspase-9 active la caspase-3

Le rendu 3D de la liaison de caspase-9 à la molécule d'apoptosome humain contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue Banque D'Images

RF2TACYK3–Le rendu 3D de la liaison de caspase-9 à la molécule d'apoptosome humain contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue

La cytochrome c oxydase. Le modèle moléculaire d'une enzyme du cytochrome c oxydase complexée avec un anticorps. Molécules cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires qui exigent en Banque D'Images

RFE7TNJ1–La cytochrome c oxydase. Le modèle moléculaire d'une enzyme du cytochrome c oxydase complexée avec un anticorps. Molécules cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires qui exigent en

RFDHAHRN–L'acide cyanhydrique (HCN), l'acide prussique) molécules, modèle sphère liquide. Très toxique et volatil.

Complexe cytochrome. Le modèle moléculaire du complexe du cytochrome bc1 du cytochrome c. lié avec les molécules du cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires qui nécessitent de l'énergie. Comme cyt Banque D'Images

RFE7TN83–Complexe cytochrome. Le modèle moléculaire du complexe du cytochrome bc1 du cytochrome c. lié avec les molécules du cytochrome effectuer l'oxydation et les réactions de réduction pour le transport des électrons, une chaîne de réactions utilisée pour alimenter les processus cellulaires qui nécessitent de l'énergie. Comme cyt

Molécule complexe cytochrome Banque D'Images

RFDP2908–Molécule complexe cytochrome

RMRD759F–. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie et la biologie. Biochimie -- la recherche. Composés enzyme-substrat indique que le cytochrome c est au-dessus de h dans la chaîne respiratoire participent dans la phosphorylation oxydative. Slater du facteur (41,63) est adéquatement décrites dans la non- la phosphorylation de préparations, le composant reliant flavo- protéine pour le cytochrome c qui est sensible à l'BAL. Mais phorylating dans phos- préparations, il a récemment été trouvé

Le cytochrome P450 (CYP3A4) enzyme hépatique en complexe avec l'érythromycine. Caricature : coloration de gradient (N-terminale bleu, C-terminale rose). Banque D'Images

RFJMXCYW–Le cytochrome P450 (CYP3A4) enzyme hépatique en complexe avec l'érythromycine. Caricature : coloration de gradient (N-terminale bleu, C-terminale rose).

RF2TACYKG–Le rendu 3D de la liaison de caspase-9 à la molécule d'apoptosome humain contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue

RF2TACYJP–Le rendu 3D de la molécule d'apoptosome humain contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un moyeu central

L'acide cyanhydrique (HCN), molécule de l'acide prussique), la structure chimique. Très toxique et volatil. Banque D'Images

RFDHAJ41–L'acide cyanhydrique (HCN), molécule de l'acide prussique), la structure chimique. Très toxique et volatil.

RMRD3HWC–. La cytologie. En magnésium (Mg cytologie. + + ) et le manganèse (Mn + + ) sont importants comme cofacteurs ou "activateurs" dans un certain nombre de réactions contrôlées par voie enzymatique (Figure 2-6). Les métaux sont également des éléments importants d'chromoproteins, dont beaucoup sont des enzymes. Le fer est un composant essentiel des enzymes catalase, peroxydase, et le cytochrome c. Ce même métal fait aussi partie intégrante de l'cycle pyrrole de la molécule de protéine de l'hémoglobine. Dans les plantes, le pigment vert, la chlorophylle, contient du magnésium et est com- multiplexé avec protéines. ^XTLr - Substrat h. Complexe Enzyme substrat - Figure 2

Le cytochrome P450 (CYP2D6) enzyme hépatique, en complexe avec l'alcaloïde de la quinine. Combinaison d'un style semi-transparente, avec un modèle de surface de représentation cartoon. Caricature : coloration de gradient (N-terminale bleu, C-terminale rose). Banque D'Images

RFJMXCYG–Le cytochrome P450 (CYP2D6) enzyme hépatique, en complexe avec l'alcaloïde de la quinine. Combinaison d'un style semi-transparente, avec un modèle de surface de représentation cartoon. Caricature : coloration de gradient (N-terminale bleu, C-terminale rose).

RF2TACYJY–Le rendu 3D de la molécule d'apoptosome humain contient sept molécules Apaf-1 disposées symétriquement dans une structure en forme de roue pour former un moyeu central

. La photosynthèse bactérienne. Bactéries -- physiologie ; la photosynthèse. 241 réactions photo-oxydation et la photoréduction. Le cytochrome c Fig. 4. La photo-oxydation de la réduction du bleu de méthylène et ntbruDi ferrocytochrome c par R. chromatophores. Les conditions expérimentales ont été celles données pour la Fig. 1, sauf que DPIPH2 a été remplacé par les oxydants répertoriés. Ferrocyto- chrome c a été préparé par réduction avec borohydrure de sodium. Lorsqu'elle est présente, elle est de 5 mg par 8 ml et la BChl concentration a été 0 190 mg. Pour l'expérience en revolving- MO, raM 3,1 le succinate est présent dans un premier temps à réduire le Mo via l'dehyd succinique Banque D'Images

RMRJNDK4–. La photosynthèse bactérienne. Bactéries -- physiologie ; la photosynthèse. 241 réactions photo-oxydation et la photoréduction. Le cytochrome c Fig. 4. La photo-oxydation de la réduction du bleu de méthylène et ntbruDi ferrocytochrome c par R. chromatophores. Les conditions expérimentales ont été celles données pour la Fig. 1, sauf que DPIPH2 a été remplacé par les oxydants répertoriés. Ferrocyto- chrome c a été préparé par réduction avec borohydrure de sodium. Lorsqu'elle est présente, elle est de 5 mg par 8 ml et la BChl concentration a été 0 190 mg. Pour l'expérience en revolving- MO, raM 3,1 le succinate est présent dans un premier temps à réduire le Mo via l'dehyd succinique

. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. Numéro 24 60 48 Les résultats sont présentés en forme généralisée dans le tableau II. Pour éviter toute confusion, les trois groupes de médias produisant des résultats différents seront traités séparément. (1), l'albumen albumen-cytochrome c, de contrôle (pas de traitement antérieur) : la soixante blastoderms dans ce groupe sont semblables à celles décrites dans le modèle de l'oxydase indophénol et l'intensité de la couleur. Il semble évident que ni le blanc, ni le cytochrome c n'avait aucun effet sur l'activité de l'enzyme lors de leur remise à l'embryons in th Banque D'Images

RMRHKYBH–. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. Numéro 24 60 48 Les résultats sont présentés en forme généralisée dans le tableau II. Pour éviter toute confusion, les trois groupes de médias produisant des résultats différents seront traités séparément. (1), l'albumen albumen-cytochrome c, de contrôle (pas de traitement antérieur) : la soixante blastoderms dans ce groupe sont semblables à celles décrites dans le modèle de l'oxydase indophénol et l'intensité de la couleur. Il semble évident que ni le blanc, ni le cytochrome c n'avait aucun effet sur l'activité de l'enzyme lors de leur remise à l'embryons in th

. La photosynthèse bactérienne. Bactéries -- physiologie ; la photosynthèse. 294 LE TRANSPORT DES ÉLECTRONS les taux maximaux de la photophosphorylation variait d'une préparation des chromatophores lavé à l'autre, la relation entre taux de phosphorylation photo- et de l'ascorbate concentration demeuraient identiques avec les deux types de chromatophores, actifs ou moins actifs. En conditions aérobies, l'ajout de 2 x 10"^^ M oxydées cytochrome c réduit la concentration de l'ascorbate requis pour photophosphory- tion maximale de 5 X 102 M à 8 x 10-3 m. Le taux maximal d'photophos- phorylation était, h Banque D'Images

RMRJND70–. La photosynthèse bactérienne. Bactéries -- physiologie ; la photosynthèse. 294 LE TRANSPORT DES ÉLECTRONS les taux maximaux de la photophosphorylation variait d'une préparation des chromatophores lavé à l'autre, la relation entre taux de phosphorylation photo- et de l'ascorbate concentration demeuraient identiques avec les deux types de chromatophores, actifs ou moins actifs. En conditions aérobies, l'ajout de 2 x 10"^^ M oxydées cytochrome c réduit la concentration de l'ascorbate requis pour photophosphory- tion maximale de 5 X 102 M à 8 x 10-3 m. Le taux maximal d'photophos- phorylation était, h

. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. 130 Britton Chance que nous avons observé à des longueurs d'approprié de cytochrome c* et omis le quinohne d'azote. Ainsi, fig. 14 représente une expérience dans laquelle le juge Pigeon-coeur les mitochondries sont prétraités avec 4 succinate niM et suffisante pour bloquer hydrosulphide la respiration. Dans ces conditions, le cytochrome c est complètement réduit à environ 1 min. Comme expliqué ci-dessus, des nucléotides pyridine n'est pas réduite. Sur plus de 530 /^M ATP, la pyridine-réduction des nucléotides en accord avec la Fig. 13 est observée. En même temps nous recor Banque D'Images

RMRHM1AF–. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. 130 Britton Chance que nous avons observé à des longueurs d'approprié de cytochrome c* et omis le quinohne d'azote. Ainsi, fig. 14 représente une expérience dans laquelle le juge Pigeon-coeur les mitochondries sont prétraités avec 4 succinate niM et suffisante pour bloquer hydrosulphide la respiration. Dans ces conditions, le cytochrome c est complètement réduit à environ 1 min. Comme expliqué ci-dessus, des nucléotides pyridine n'est pas réduite. Sur plus de 530 /^M ATP, la pyridine-réduction des nucléotides en accord avec la Fig. 13 est observée. En même temps nous recor

RMRD7537–. Les courants dans la recherche biochimique, 1956 ; vingt-sept essais tracer la voie actuelle de la recherche biochimique et compte tenu de la relation intime de biochimie à la médecine, la physiologie et la biologie. Biochimie -- la recherche. G. ROBERT GREENBERG un excellent potentiel positif élevé à partir de la pyridine accepteur nu- cleotides, mais nonenzymatically cytochrome c est réduit par va- rious composés. Par exemple, il est facilement réduits par tetra- hydrofolic l'acide. Ferricyanure de potassium possède un haut potentiel positives et sa réduction par DPNH peut être suivie d'une baisse de son absorption à 420

. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. L'ascorbate-IXDUCED la lyse des mitochondries isolées 57 le cytochrome c. Certains persiste pendant une période de temps, peut-être pour nourrir les électrons du cytochrome b. Il est clair que la rapidité de transfert des électrons de l'ascorbate de cytochrome c ajoutée à O2 via la chaîne de transport d'électrons, que doit se produire, n'est pas capable de produire un gonflement en présence d'ascorbate niM 15. Si le transfert d'électron par certains comme transporteur cyto- chrome b est d'une importance spéciale, un mécanisme possible pour l'action du blocage de concentrations élevées Banque D'Images

RMRHM1W1–. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. L'ascorbate-IXDUCED la lyse des mitochondries isolées 57 le cytochrome c. Certains persiste pendant une période de temps, peut-être pour nourrir les électrons du cytochrome b. Il est clair que la rapidité de transfert des électrons de l'ascorbate de cytochrome c ajoutée à O2 via la chaîne de transport d'électrons, que doit se produire, n'est pas capable de produire un gonflement en présence d'ascorbate niM 15. Si le transfert d'électron par certains comme transporteur cyto- chrome b est d'une importance spéciale, un mécanisme possible pour l'action du blocage de concentrations élevées

. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. Effets DE LA THYROXINE ET DE COMPOSÉS connexes sur les mitochondries hépatiques 19 l'antimycine A. Une autre propriété valable de cette préparation a été qu'il contenait également le type d'externes DPNH-cytochrome c réductase, connu pour se produire dans les mitochondries hépatiques et caractérisée par une insensibilité à l'amytal et l'antimycine A [38, 39, 47, 91-95]. 02 IOOL( +cytc). DCPIP 0,05 D- ?sanrtmofhyroxine ,0,1 mM Fig. 9. Effet de l'desaminothyroxine sur l'oxydation de l'DPNH par différents accepteurs d'en fragments mitochondriaux selon Kie Banque D'Images

RMRHM21D–. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. Effets DE LA THYROXINE ET DE COMPOSÉS connexes sur les mitochondries hépatiques 19 l'antimycine A. Une autre propriété valable de cette préparation a été qu'il contenait également le type d'externes DPNH-cytochrome c réductase, connu pour se produire dans les mitochondries hépatiques et caractérisée par une insensibilité à l'amytal et l'antimycine A [38, 39, 47, 91-95]. 02 IOOL( +cytc). DCPIP 0,05 D- ?sanrtmofhyroxine ,0,1 mM Fig. 9. Effet de l'desaminothyroxine sur l'oxydation de l'DPNH par différents accepteurs d'en fragments mitochondriaux selon Kie

. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. 226 CHARLES C. LAMBERT ET CHARLES L. BRANDT induire la ponte. Les longueurs d'onde à 520 m/x, et 550 en/x, sont à peu près égales d'efficacité. Ce spectre d'action pour le frai par inlestinalis Ciuna suggère qu'une hémoprotéine est la lumière d'amortisseur en raison de la grande efficacité énergétique dans la région de l'absorption et la bande de Soret pics caractéristiques dans le jaune. Un ex- d'amination les spectres d'absorption de l'hémoprotéines conduit à cytochrome c comme un chromophore. Dans la figure 2 le spectre d'action pour le frai dans Ciona est rep Banque D'Images

RMRHNT7Y–. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. 226 CHARLES C. LAMBERT ET CHARLES L. BRANDT induire la ponte. Les longueurs d'onde à 520 m/x, et 550 en/x, sont à peu près égales d'efficacité. Ce spectre d'action pour le frai par inlestinalis Ciuna suggère qu'une hémoprotéine est la lumière d'amortisseur en raison de la grande efficacité énergétique dans la région de l'absorption et la bande de Soret pics caractéristiques dans le jaune. Un ex- d'amination les spectres d'absorption de l'hémoprotéines conduit à cytochrome c comme un chromophore. Dans la figure 2 le spectre d'action pour le frai dans Ciona est rep

. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. 438 HERRICK BALTSCHEFFSKY La général essaie d'expliquer l'exigence de donneur d'hydrogène [17, 19] peut être remplacée par une hypothèse plus précise sur la base de l'effet de l'ascorbate combinée avec des résultats récents rapportés par Chance et Nishimura [20]. L'ascorbate a été utilisé pour réduire la cytochrome c directement dans des expériences visant à déterminer le rapport P/O dans le span cytochrome c de l'oxygène [21, 22]. Du potentiel redox connu- du cytochrome c^ [23] on peut supposer que l'ascorbate dans un Banque D'Images

RMRHKFJH–. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. 438 HERRICK BALTSCHEFFSKY La général essaie d'expliquer l'exigence de donneur d'hydrogène [17, 19] peut être remplacée par une hypothèse plus précise sur la base de l'effet de l'ascorbate combinée avec des résultats récents rapportés par Chance et Nishimura [20]. L'ascorbate a été utilisé pour réduire la cytochrome c directement dans des expériences visant à déterminer le rapport P/O dans le span cytochrome c de l'oxygène [21, 22]. Du potentiel redox connu- du cytochrome c^ [23] on peut supposer que l'ascorbate dans un

. Ciba Foundation Symposium sur la régulation de métabolisme cellulaire. Le métabolisme cellulaire. 15 30 0 temps (minutes) 30 Fig. 5. Effet de la mitochondrie sur le niveau d'oxydation des nucléotides tri- phosphopyridine incubées avec cerveau surnageant. La composition du médium est comme dans Fig. 2 Mais 0-1 (jlm cytochrome c a été ajouté. Le RPT a été initialement présents dans l'expé- ment d'un graphe, et le RT ( â ¢ ) ou ( TPNH â ) dans ce graphique de B. Les chiffres entre parenthèses correspondent au pourcentage d'inhibition de la glycolyse. La quantité de mitochondries est donné comme mg.- equiv. par fiole et se réfère à la mitochondrie Banque D'Images

RMRJ5MAY–. Ciba Foundation Symposium sur la régulation de métabolisme cellulaire. Le métabolisme cellulaire. 15 30 0 temps (minutes) 30 Fig. 5. Effet de la mitochondrie sur le niveau d'oxydation des nucléotides tri- phosphopyridine incubées avec cerveau surnageant. La composition du médium est comme dans Fig. 2 Mais 0-1 (jlm cytochrome c a été ajouté. Le RPT a été initialement présents dans l'expé- ment d'un graphe, et le RT ( â ¢ ) ou ( TPNH â ) dans ce graphique de B. Les chiffres entre parenthèses correspondent au pourcentage d'inhibition de la glycolyse. La quantité de mitochondries est donné comme mg.- equiv. par fiole et se réfère à la mitochondrie

. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. 354 DANIEL I. ARNON à compter du transporteur d'électrons dans les réactions impliquant des cytochromes. Par exemple, Massey [90] a trouvé que le cytochrome c est rapidement réduit à un non- réaction enzymatique à la phénazine méthosulfate. Dans la Fig. 5, l'intermédiaire transporteur d'électrons est la vitamine K ou FMN. Les diagrammes de flux d'électrons cyclique, illustré par les figues. 4 et 5, sont des composants de la formule présentée plus haut [94]. La réaction clé dans le mécanisme proposé, la photo-oxydation de la chlorophylle par la perte d'un électron, est basé sur un t Banque D'Images

RMRHM0KG–. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. 354 DANIEL I. ARNON à compter du transporteur d'électrons dans les réactions impliquant des cytochromes. Par exemple, Massey [90] a trouvé que le cytochrome c est rapidement réduit à un non- réaction enzymatique à la phénazine méthosulfate. Dans la Fig. 5, l'intermédiaire transporteur d'électrons est la vitamine K ou FMN. Les diagrammes de flux d'électrons cyclique, illustré par les figues. 4 et 5, sont des composants de la formule présentée plus haut [94]. La réaction clé dans le mécanisme proposé, la photo-oxydation de la chlorophylle par la perte d'un électron, est basé sur un t

. Les aspects fondamentaux des effets des rayonnements sur les systèmes vivants. Rayonnement -- effet physiologique. L'OXYDATION DES SUBSTANCES D'IMPORTANCE BIOLOGIQUE 225 comme dans des solutions acides. Le spectre d'absorption dans le visible ferricytochrome c hght était Httle changé, et aucune réduction n'a été observé même. Fig. 6. Effet de l'irradiation par rayons x sur le spectre d'absorption du ferricytochrome c, dissous dans un 0,005' HCl. La bande de Soret. Abscisse : longueur d'onde en angströms ; coordonner : densité optique E. sur l'irradiation à 100 000 r (Fig. 9). L'oxydation de Fe + + cytochrome c semble être produit par les radicaux OH la al Banque D'Images

RMRJN21B–. Les aspects fondamentaux des effets des rayonnements sur les systèmes vivants. Rayonnement -- effet physiologique. L'OXYDATION DES SUBSTANCES D'IMPORTANCE BIOLOGIQUE 225 comme dans des solutions acides. Le spectre d'absorption dans le visible ferricytochrome c hght était Httle changé, et aucune réduction n'a été observé même. Fig. 6. Effet de l'irradiation par rayons x sur le spectre d'absorption du ferricytochrome c, dissous dans un 0,005' HCl. La bande de Soret. Abscisse : longueur d'onde en angströms ; coordonner : densité optique E. sur l'irradiation à 100 000 r (Fig. 9). L'oxydation de Fe + + cytochrome c semble être produit par les radicaux OH la al

. Principes de la biologie moderne. La biologie. La NPT et accepteurs de la pyridine et du DPN FAD flavine FMN composés accepteur primaire d'accepteurs. L'ubiquinone du cytochrome b cytochrome a du cytochrome c de la mitochondrie système cytochrome oxydase cytochrome oxygène Fig. 8-4. Transmission électron-hydrogène pendant la phosphorylation oxydative. Chaque fois qu'un électron (et hydro- gen) passe de l'augmentation de niveau inférieur, l'oxydation l'énergie est conservée et stockées-principalement sous la forme de phosphate à haute énergie (ATP). cellule (Fig. 8-4). Tout à la fin, bien sûr, la paire électron-hydrogène sont transmises à l'oxygène, formant l'eau comme t Banque D'Images

RMRDXY93–. Principes de la biologie moderne. La biologie. La NPT et accepteurs de la pyridine et du DPN FAD flavine FMN composés accepteur primaire d'accepteurs. L'ubiquinone du cytochrome b cytochrome a du cytochrome c de la mitochondrie système cytochrome oxydase cytochrome oxygène Fig. 8-4. Transmission électron-hydrogène pendant la phosphorylation oxydative. Chaque fois qu'un électron (et hydro- gen) passe de l'augmentation de niveau inférieur, l'oxydation l'énergie est conservée et stockées-principalement sous la forme de phosphate à haute énergie (ATP). cellule (Fig. 8-4). Tout à la fin, bien sûr, la paire électron-hydrogène sont transmises à l'oxygène, formant l'eau comme t

. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. ^ ASCORBATE 0,3MM + CYT0CHR0MOI C -^X l5mM 10 ascorbate. 20 30 40 MINUTES Fig. 5. L'échec de cytochrome c ajouté pour modifier les effets de la basse ou de fortes concentrations d'ascorbate sur suspensions mitochondriale. (Fig. 6). De plus faibles concentrations (lO"''), qui m'empresse de l'enflure induite du substrat, ne pas raccourcir la période de décalage avec l'ascorbate. L'agent chélateur EDTA (10 ' d'io^ m) bloque la lyse induite par l'ascorbate au moins aussi facilement qu'il bloque pratiquement tous les autres agents de gonflement (Fig. 6). Chélation Autres Banque D'Images

RMRHM1TH–. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. ^ ASCORBATE 0,3MM + CYT0CHR0MOI C -^X l5mM 10 ascorbate. 20 30 40 MINUTES Fig. 5. L'échec de cytochrome c ajouté pour modifier les effets de la basse ou de fortes concentrations d'ascorbate sur suspensions mitochondriale. (Fig. 6). De plus faibles concentrations (lO"''), qui m'empresse de l'enflure induite du substrat, ne pas raccourcir la période de décalage avec l'ascorbate. L'agent chélateur EDTA (10 ' d'io^ m) bloque la lyse induite par l'ascorbate au moins aussi facilement qu'il bloque pratiquement tous les autres agents de gonflement (Fig. 6). Chélation Autres

. La biologie des cils et flagelles. Cils et flagelles ; mouvement ciliaire (microbiologie). La cytochrome c réduit oxydées Cvtochrome C cytochrome oxydase. --- ?ADP ATP Fig. 28. Le couplage de l'oxydation de la phosphorylation. La déshydrogénase enzymes peuvent transférer de l'hydrogène par coenzymes (Co I ou II dans la fig. 26 et 27) ou directement à des stades ultérieurs de la chaîne indiquée. Nombre d'étapes sont à nouveau pris pour référence dans le texte. Les valeurs à une concentration de 0-01 mol (Bourdon, 1960). DNP augmente la consommation d'oxygène, mais appuie sur l'activité ciliaire de Mytilus les branchies (Weller et Ronkin, 1952 ; Aiello, Banque D'Images

RMRHK9DK–. La biologie des cils et flagelles. Cils et flagelles ; mouvement ciliaire (microbiologie). La cytochrome c réduit oxydées Cvtochrome C cytochrome oxydase. --- ?ADP ATP Fig. 28. Le couplage de l'oxydation de la phosphorylation. La déshydrogénase enzymes peuvent transférer de l'hydrogène par coenzymes (Co I ou II dans la fig. 26 et 27) ou directement à des stades ultérieurs de la chaîne indiquée. Nombre d'étapes sont à nouveau pris pour référence dans le texte. Les valeurs à une concentration de 0-01 mol (Bourdon, 1960). DNP augmente la consommation d'oxygène, mais appuie sur l'activité ciliaire de Mytilus les branchies (Weller et Ronkin, 1952 ; Aiello,

. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. Fig. 5. La réduction de l'effet de l'ATP sur le cytochrome et flavoprotéine h en présence de succinate ou glycérol-1-phosphate (cf. légende Fig. 2). Michaël sont encore réduits sur l'ajout d'ATP. Le degré de réduction du cytochrome b passe d'environ io"o en présence de substrat seul pour 40 % après l'ajout d'ATP. Le cytochrome c, comme illustré à la fois avec 550-S4lm/x 00025 Cyt. réduction c Fig. 6. L'effet oxydant de l'ATP sur le cytochrome c en présence de glycérol-1-phosphate et du succinate (cf. légende Fig. 2).. Banque D'Images

RMRHM118–. La structure et la fonction biologique de la procédure. Biochimie ; cytologie. Fig. 5. La réduction de l'effet de l'ATP sur le cytochrome et flavoprotéine h en présence de succinate ou glycérol-1-phosphate (cf. légende Fig. 2). Michaël sont encore réduits sur l'ajout d'ATP. Le degré de réduction du cytochrome b passe d'environ io"o en présence de substrat seul pour 40 % après l'ajout d'ATP. Le cytochrome c, comme illustré à la fois avec 550-S4lm/x 00025 Cyt. réduction c Fig. 6. L'effet oxydant de l'ATP sur le cytochrome c en présence de glycérol-1-phosphate et du succinate (cf. légende Fig. 2)..

. Sciences biophysiques. La biophysique. Absorption atomique 486 /26 : 2 o X kj. 250 300 400 450 550 A (muJ"^ 6 Figure 3. Des spectres réduits et la forme oxydée du cytochrome c. Le rôle du cytochrome c est examinée au chapitre 18. Après E. Margoliash, dans D. Keilin et E. C. Slater, "cytochrome," British Med. Bulletin 9 : 89 (1953). o ¥ 3.5. Veuillez noter que ces images sont extraites de la page numérisée des images qui peuvent avoir été retouchées numériquement pour plus de lisibilité - coloration et l'aspect de ces illustrations ne peut pas parfaitement ressembler à l'œuvre originale.. Ackerman, Eugene, 1920-. L'Engl Banque D'Images

RMRHJX0E–. Sciences biophysiques. La biophysique. Absorption atomique 486 /26 : 2 o X kj. 250 300 400 450 550 A (muJ"^ 6 Figure 3. Des spectres réduits et la forme oxydée du cytochrome c. Le rôle du cytochrome c est examinée au chapitre 18. Après E. Margoliash, dans D. Keilin et E. C. Slater, "cytochrome," British Med. Bulletin 9 : 89 (1953). o ¥ 3.5. Veuillez noter que ces images sont extraites de la page numérisée des images qui peuvent avoir été retouchées numériquement pour plus de lisibilité - coloration et l'aspect de ces illustrations ne peut pas parfaitement ressembler à l'œuvre originale.. Ackerman, Eugene, 1920-. L'Engl

. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. La purification de l'hormone du cerveau 365 Blu" d*xlran (1 000 000) f-globuline (180 000) 5 000) lovalbuminU "C-chymotrypsine ( 22 500) ( 12 400 cytochrome C ). TUBE Bleu de bromophénol NOMBRE FIGURE 7. La filtration sur gel de Sephadex G-100 de la deuxième colonne G Scphadex-100 Fractions et autres substances de poids moléculaire connue. Le dextran, bleu bromophénol et cytochrome c ont été mesurées à la longueur d'onde spécifiée dans le texte. Le dextran bleu, 7-globuline et l'ovalbumine ont présenté des courbes semblables afin que seul le tracé de 7-globuline a été présenté. Banque D'Images

RMRHKWGH–. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. La purification de l'hormone du cerveau 365 Blu" d*xlran (1 000 000) f-globuline (180 000) 5 000) lovalbuminU "C-chymotrypsine ( 22 500) ( 12 400 cytochrome C ). TUBE Bleu de bromophénol NOMBRE FIGURE 7. La filtration sur gel de Sephadex G-100 de la deuxième colonne G Scphadex-100 Fractions et autres substances de poids moléculaire connue. Le dextran, bleu bromophénol et cytochrome c ont été mesurées à la longueur d'onde spécifiée dans le texte. Le dextran bleu, 7-globuline et l'ovalbumine ont présenté des courbes semblables afin que seul le tracé de 7-globuline a été présenté.

. Le protoplasme cellulaire et ... Le protoplasme des cellules ; ; ; Cytologie cytoplasme. 140 LA CELLULE ET PROTOPLASME NHa Fe NH ; Fe m Fe&Lt ; : N N Fe Fe NHj. Je NH NH NH N I II III IV V (acide hématine spectre) (forme intermédiaire,'' semi- parahematin" (neutre) para- hématine (intermédiaire), para- alcaline hématine alcaline hématine) (para) comme indiqué dans le traitement avec de l'acétone acide déjà mentionnés. Les résidus d'acides aminés attachés à l'atome de fer priver le cyto- chrome de la capacité de former des composés d'addition avec l'oxygène ou d'oxyde de carbone tue-, et ainsi de suite). On peut se demander pourquoi na-. P rote en cytochrome-c ture a Banque D'Images

RMRJD54D–. Le protoplasme cellulaire et ... Le protoplasme des cellules ; ; ; Cytologie cytoplasme. 140 LA CELLULE ET PROTOPLASME NHa Fe NH ; Fe m Fe&Lt ; : N N Fe Fe NHj. Je NH NH NH N I II III IV V (acide hématine spectre) (forme intermédiaire,'' semi- parahematin" (neutre) para- hématine (intermédiaire), para- alcaline hématine alcaline hématine) (para) comme indiqué dans le traitement avec de l'acétone acide déjà mentionnés. Les résidus d'acides aminés attachés à l'atome de fer priver le cyto- chrome de la capacité de former des composés d'addition avec l'oxygène ou d'oxyde de carbone tue-, et ainsi de suite). On peut se demander pourquoi na-. P rote en cytochrome-c ture a

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