. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. 400 500 600 longueur d'onde (nm) Figure 7. Les spectres de luminescence coelenterazine catalysée par pu- luciférase appose Periphylla-L (ligne pleine), la luciférase purifiée-O (ligne en pointillé), et une préparation de la luciférase-O (ligne pointillée) en 20 mM Tris-HCl, pH 7,8, contenant du NaCl 1 M et 0,05  % de la surface corporelle. L'intensité de luminescence de coelenterazine catalysée par la luciférase était affecteii par la concentration de coelen- terazine jusqu'à 3 /xA/, comme illustré à la Figure 8. À partir des données de la figure, la constante de Michaelis de cette enzyme est f

. Le bulletin biologique. Biologie ; zoologie ; biologie ; biologie marine. 400 500 600 longueur d'onde (nm) Figure 7. Les spectres de luminescence coelenterazine catalysée par pu- luciférase appose Periphylla-L (ligne pleine), la luciférase purifiée-O (ligne en pointillé), et une préparation de la luciférase-O (ligne pointillée) en 20 mM Tris-HCl, pH 7,8, contenant du NaCl 1 M et 0,05  % de la surface corporelle. L'intensité de luminescence de coelenterazine catalysée par la luciférase était affecteii par la concentration de coelen- terazine jusqu'à 3 /xA/, comme illustré à la Figure 8. À partir des données de la figure, la constante de Michaelis de cette enzyme est f Banque D'Images
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